La soie est une fibre (formation filamenteuse) constituée presque exclusivement de protéines (chaînes d’acides aminés), qui sont toutes issues d’une seule famille de gènes. Les scientifiques supposent donc qu’à l’origine, il n’y avait qu’un type de soie, associé à un gène précis, et que les multiples soies se sont développées au fil du temps. La principale protéine de la soie d’araignée est la fibroïne (63,5% de la soie), mais on y trouve également de la séricine. La fibroïne est très riche en glycine (40% environ) et en alanine (25/30%), qui sont, donc, des acides aminés.
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Parts des différents composant de la soieLa fibroïne est une protéine fibreuse, qui sont également appelées scléroprotéines. Les scléroprotéines n’ont jamais un rôle d’enzyme, ou un rôle de régulation ; elles ne sont que des structures. Dans le fil de soie, la fibroïne est la protéine qui se retrouve au coeur de la soie.
Il existe deux sortes de fibroïnes; la spidroïne 1 et la spidroïne 2, qui sont différentes par leur nombre d'acides aminés proline et tyrosine.
La séricine ne joue pas de rôle particulier dans les qualités de la soie; c'est la protéine qui sert "d'enveloppe" à la fibroïne dans le fil.
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"Coeur" et "enveloppe" d'une fibrille en fibroïne et séricineLes scientifiques ont démontré que la soie est un matériau semi-cristallin ; c'est-à-dire que certaines parties sont cristallines (10/25%) (composées surtout d’alanine) et d’autres dites amorphes, composées surtout de glycine. Les parties cristallines assurent la rigidité de la toile, tandis que les parties amorphes assurent la souplesse.
Un cristal est un assemblement régulier d’atomes, tandis que la matière amorphe est un assemblement irrégulier. La vitesse de sécrétion de la soie joue également un rôle important ; plus la soie est sécrétée vite, plus les cristaux seront petits et nombreux, et plus la soie sera solide et "rigide".
La partie cristalline est formée de peptides de 6 à 10 acides aminés, de 2 à 5 nm de côté, avec des liaisons hydrogènes (qui sont des liaisons très particulières, elles « font le pont » entre l’atome d’hydrogène, qui peut être inclus dans une molécule, et un autre atome qui est très électronégatif) entre les différentes couches d’acides aminés, qui se superposent pour former une structure nommée feuillet β. Le "Dragline", ou fil de soutien (voir I.1) ) est le plus riche en feuillets β et donc, le plus solide.
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Schématisation de l'organisation des liaisons hydrogèneLa partie amorphe n’est pas organisée, et les peptides qui la composent sont plus constitués de glycine, avec un empilement des peptides aléatoire. Cette structure se nomme hélice α.
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Schématisation de la structure interne de la soie d'araignée; sur fond vert la partie cristalline (feuillet β) et sur fond bleu la partie amorphe (hélice α)Cette structure complexe possède, comme nous l’avons vu, de nombreuses propriétés mais elle est également très difficile à produire, aussi bien naturellement qu’artificiellement. Certains lui préfèrent donc la soie du ver à soie; sont-elles donc équivalentes?